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人丙种球蛋白
化学组成和性质
免疫球蛋白（Ig）是人体接受抗原刺激后，由浆细胞所 
产生的一类具有免疫功能的球状蛋白质，是直接参与免疫反 应的抗体蛋白的总称。各种免疫球蛋白能特异地与相应的抗 原结合形成抗原－抗体复合物（免疫复合物），从而阻断抗原
对人体的有害作用，对细菌等抗原的杀伤最后由补体去完成。
电泳时Ig主要出现在r－球蛋白部分，r－球蛋白几乎 全是Ig。过去曾将r－球蛋白用做Ig的同义语，其实有小部
分Ig也出现在B－球蛋白部分。国内称r－球蛋白为丙种球 蛋白，实际上丙种球蛋白是一组在结构和功能上有密切关系 的蛋白质。根据Ig的免疫化学特性，可分成五大类：IgG，
IgA、IgM、IgD、IgE，其分子的基本结构，不论是哪一类， 都由四链单位组成，见图4-3。每一四链单位都由两条相同的长多肽链称H链（又称重链）及两条相
同的短多肽链称L链（又称轻链）组成，通常H链（约由450个氨基酸残基组成）的长链约为L链（由 210～230个氨基酸残基组成）的2倍，所不同的是Ig的分子只由一个四链单位组成，有的则由多个四链
单位组成。由于Ig分子中含有糖基（有己糖、乙酪氨基己糖和唾液酸等），故属糖蛋白，IgG含糖量可达 2.9％。机体的大部分免疫能力都依赖于lgG类免疫球蛋白，它约占免疫球蛋白总量的70％～
90％。
Ig的成分虽然很复杂，但各种类型的Ig分子的基本结构或称单体Ig是相似的，分子的形状可在
“Y”和“T’型之间互变，不结合抗原时，呈“T’型，结合抗原后，则成为“Y’型。
常见五种Ig的组成及主要理化性质比较，见表 4一11。
已研究较清楚的是lgG，它在正常人血清中含量最多，约占血清Ig总量的70％～
80％。全身lgG 有40％～ 50％分布在血清中，其余则分布在组织液中。IgG的分子结构是由两条相同的H链和两条相 同的L链借4个二硫键连接成的半对称的二聚体，每条H链由446个氨基酸残基组成，L链由214个氨
基酸残基组成，链内有12个二硫键。H链和L链氨基酸排列顺序已搞清楚，分子结构十分有利于抵抗 外来物的侵害，有凹陷的抗原结合部位，其空间构型恰好使它能识别一个与之互补的抗原决定基，并使
抗体分子插入到带有抗原决定基的外源分子上，形成免疫复合物，进而将其清除。由于每个分子中有两 个带有抗原结合部位的片段，故它是两价的，能同时与2个抗原分子相结合。在Ig中只有IgG能通过
胎盘自母体进入胎儿，在胎儿免疫中占有特殊重要地位，因此，胎盘血及新生儿脐带血中含有大量的 IgG，可用作制备Ig的原料。
制备胎盘丙种球蛋白的方法有低温乙醇法、利凡诺法、盐析法等。我国主要采用盐析法。 |
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